据物理学家组织网报道，加拿大不列颠哥伦比亚大学医学院的研究人员在最新一期《科学》杂志上撰文指出，他们利用低温电子显微镜，在接近原子分辨率下，首次对新冠病毒奥密克戎变种的刺突蛋白进行了分子尺度层面的分析，揭示了该变种如何附着并感染人类细胞的细节，有助新疗法的开发。

位于病毒外部的刺突蛋白是新冠病毒进入人类细胞的关键，此前的研究发现，奥密克戎变种的刺突蛋白上出现了37个突变，是此前变种的3到5倍。

最新的结构分析结果显示，R493、S496和R498这几个突变在刺突蛋白和人类细胞受体——血管紧张素转化酶2（ACE2）之间创建了新的盐桥和氢键。研究人员得出结论称，这些新创建的氢键似乎增加了病毒与人类细胞的结合能力。

最新研究论文主要作者、不列颠哥伦比亚大学生物化学和分子生物学系教授史利南·苏布拉马尼亚姆博士说：“我们的研究结果表明，相比新冠病毒原始毒株，奥密克戎与人类细胞的结合力更强，强度与新冠病毒德尔塔变种相当。”

随后，研究人员开展了进一步的实验，表明奥密克戎的刺突蛋白表现出更高的抗体逃避能力：其可在一定程度上逃避所有六种（能完全逃避其中五种）被测单克隆抗体。此外，奥密克戎对从接种疫苗者体内以及未接种疫苗个体体内提取出的抗体的逃逸能力都强于此前的新冠病毒变种。

苏布拉马尼亚姆强调道：“我们的研究结果表明，刺突蛋白上的突变可能是导致奥密克戎传染能力增加的主要因素。此外，值得注意的是，与感染后未接种疫苗的患者获得的天然免疫力相比，奥密克戎对疫苗产生的免疫力的逃避程度更低，这表明接种疫苗仍然是我们最好的防御措施。”

研究人员表示，了解奥密克戎刺突蛋白的分子结构非常重要，通过分析病毒感染人类细胞的机制，科学家可以开发出更好的治疗方法来破坏这一过程并中和这一变种及其新冠病毒变种。